酶對底物為什麼有專一性,酶對底物為什麼有專一性

時間 2022-02-12 15:45:29

1樓:

剛找到的資料:

酶的作用機制:關於酶的高效性和專一性的理論一.中間複合物學說:

解釋酶的高效性的理論,即酶為什麼能催化生化反應。1.內容:

(以單底物單產物的生化反應為例:s←→p),酶先與底物形成過渡態的中間複合物,進而分解成為底物和酶,從而降低了反應的活化能。用方程式表示為:

e+s←→〔es〕←→e+p2.用圖來描述上述過程:見草圖,隧道效應。

3.證據:<1>理論證據:

用該理論推匯出的酶促反應動力學方程(米氏方程)與實驗資料極為相符。<2>直接證據:尋找過渡態中間複合物〔es〕,這是一種極不穩定的物質,壽命只有10-12~10-10秒,正常情況下是找不到的,通過低溫處理(-50℃),使〔es〕的壽命延長至2天,彈性蛋白酶,切片的電鏡**以及x光衍射圖都證明了〔es〕的存在。

二.鎖鑰學說:解釋酶專一性的理論,已經過時,但是解釋得很形象。

1.酶的活性中心:酶與底物直接接觸和作用的部位。

一般而言,底物比酶要小得多。2. 鎖鑰學說:

酶的活性中心的構象與底物的結構(外形)正好互補,就像鎖和鑰匙一樣是剛性匹配的,這裡把酶的活性中心比作鑰匙,底物比作鎖。 在此理論的基礎上還衍生出一個三點附著學說,專門解釋酶的立體專一性。3.

缺陷:酶促反應多數是可逆反應,s←→p,這就產生了一隻鑰匙開2把鎖的情況,是荒唐的。三.

誘導鍥合理論:這是為了修正鎖鑰學說的不足而提出的一種理論。它認為,酶的活性中心與底物的結構不是剛性互補而是柔性互補。

當酶與底物靠近時,底物能夠誘導酶的構象發生變化,使其活性中心變得與底物的結構互補。就好像手與手套的關係一樣。該理論已得到實驗上的證實,電鏡**證實酶「就像是長了眼睛一樣」。

四.關於酶與底物具體作用的方式:全部用於說明酶的高效性,不同的酶適用於不同的型別,但第一種型別是共有的。

1.鄰近與定向效應:鄰近指底物匯聚於酶的活性中心,使酶的活性中心的底物濃度高於其它處,定向則指底物的敏感化學鍵與酶的催化基團正好對準,使反應加速進行。

見p198。2.張力與變形效應:

酶的活性中心與底物結合後,底物分子中的敏感鍵被拉扯而變形,易於斷裂。見p198。3.

廣義的酸鹼催化:釋放與吸收h+的物質分別稱為廣義的酸鹼,用得失h+來催化反應是廣泛存在的,酶的廣義的酸鹼催化機理與有機化學中的相同。酸性氨基酸和鹼性氨基酸常常作為這類酶的活性中心,酶蛋白中的his的咪唑基也很特別,它即能行酸催化,又能行鹼催化。

4.共價催化:當酶與底物形成〔es〕時是以共價鍵相連的,導致底物的敏感鍵發生斷裂,又導致新的共價鍵形成,最後〔es〕中的共價鍵斷裂而釋放出e。

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為什麼酶具有專一性呢

3樓:俠客的一世

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