生物化學中酶的相關問題,生物化學酶活性問題

時間 2023-03-02 01:35:11

1樓:哥沒錢

不對,酶活性是根據溫度,ph等值確定,

2樓:匿名使用者

不對,兩者沒有必然聯絡。

生物化學酶活性問題 50

3樓:匿名使用者

溫度,底物濃度和ph值是影響酶活性的三個因素。酶是催化劑-提高反應率的物質。如果沒有它,消化等生命必需過程會大大減緩。

許多酶有最理想的溫度和ph值,能讓它們在不變性的情況下最有效工作。酶的變性或失活發生在蛋白質開始瓦解時。溫度是影響酶活性的主要條件之一。

在熱增加時,分子通常會移動的越來越快,並且這種活動增加意味著分子更容易與酶碰撞。較高碰撞率讓反應增加,但只能達到一定高點。溫度增加太多,酶蛋白質就會開始變性,這是一個潛在的永久過程。

許多酶的最佳溫度範圍在25-40攝氏度之間,但有些酶,如生活在海水或溫泉中的動物,往往有較高或較低的最佳生存溫度。溫度不是影響酶的唯一因素。如果酶濃度保持一致,酶作用物(涉及反應的分子)濃度增加,也會影響酶的反應速度。

隨著酶作用物濃度增加,反應初期的速率增加,因為有更多酶促進反應。然而,在達到特定點後,額外增加的酶作用物不會影響酶活性,因為得到的酶只有這麼多。相反,反應率會保持一致,因為額外的酶作用物需要等待酶促進反應。

溶液中的ph值水平也會影響酶活性。許多酶只在很窄的ph值範圍內有效。如果酶發現自己處於不適合的ph範圍,會變性。

許多酶的最佳ph範圍之間,但並不是所有酶都適用這一條件。有些酶(如胃中的酶),在1.

5的酸性ph值環境下效率最高;而腸道中的酶在的偏鹼性ph環境下表現最佳。

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生物化學 酶

4樓:雪兒_紫燻

肯定不能這樣說了,1.當s《km時,s可以忽悠不計,則v=v/km*s,2.當s》km時,km可以忽悠不計,則v=v,3.當s=km時,v=1/2v

生物化學中這兩種酶有什麼不同?

5樓:梭遊

第一種酶是水解g6p變成g+pi的酶,作用是水解g6p,使g遊離出細胞(主要在肝臟中)維持血糖穩定;第二種酶你自己知道就不解釋了。

「闌色幽谷」想說的是己糖激酶,但是己糖激酶的作用和葡糖6磷酸酶的作用相反,是向葡糖上加pi的。

這些東西在王鏡巖那本生化的下冊都有第一種酶在「糖原的降解」最後,第二種你自己能找得到。

!多翻書,生化是很有意思的!

6樓:闌色幽谷

第一個是葡萄糖吸收進入細胞後發生的第一步反應需要的酶,是葡萄糖和磷酸合成六磷酸葡萄糖時候用到的酶。

7樓:匿名使用者

不,這2種不是一樣的酶。如果您覺得正確或者採納的話,麻煩給我好評哦,謝謝。

生物化學中酶活性調節的主要方式有哪3種

8樓:會發瘋的濤啊濤

一酶原啟用。

二可逆共價修飾。

三別構調節。

9樓:

酶活力受到調節和控制。

是區別於一般催化劑的重要特徵。細胞內酶的調節和控制有多種方式,主要有:

(1)調節酶的濃度。

酶濃度的調節主要有兩種方式,一種是誘導或抑制劑的合成;一種是調節酶的降解。

(2)通過激素調節酶的活性。

激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應,以此來調節酶活性。

(3)反饋抑制調節酶活性。

許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的,催化此物質生成的第一步的酶,往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedbackinhibition)。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸,要經過5步,反應第一步有蘇氨酸脫氨酶(threoninedeaminase)催化,當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時,該酶就被抑制,異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上,通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。

當異亮氨酸的濃度下降到一定程度,蘇氨酸脫氨酶又重新表現活性,從而又重新合成異亮氨酸。

(4)抑制劑和啟用劑對酶活性的調節。

酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制,從而影響酶的活性。例如大分子物質胰蛋白酶抑制劑,可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制劑如一些反應產物,像1,3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2,3-二磷酸甘油酸的抑制,從而對這一反應進行調節。

此外某些無機離子可對一些酶產生抑制,對另外一些酶產生啟用,從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節,例如抗血友**子可增強絲氨酸蛋白酶的活性,因此它可明顯地促進血液凝固過程。

(5)其他調節方式。

通過別夠調控、酶原的啟用、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。

10樓:王思聰

1.酶的別構調控。

2.可逆的共價修飾調節。

3.酶原的啟用。

4.其他的酶活性調節作用,例如肝中的葡糖激酶催化由葡萄糖形成葡萄糖-6-磷酸的反應,該酶的活性受一種調節蛋白調控。

5.聚合或解離。

11樓:十分瘋狂

1.別構調節。

2.共價調節。

3.酶原啟用。

4.酶促蛋白質和抑制蛋白質的調控。

12樓:爛天不吃桃

酶活性可以通過「量變」和「質變」這兩種調節手段來調節。

「質變」的調節方式是:別構調節、共價修飾、水解啟用、調節蛋白質的啟用或抑制、單體的聚合和解離。

「量變」的調節方式是:同工酶、控制酶基因的表達和酶分子的降解(《生物化學原理》第二版p176)

生物化學中這兩種酶有什麼不同

13樓:英華流浪者

酶的作用是降低反應的活化能,在生物中主要講的是一些蛋白質和rna,用以催化生物體內的反應,但也包括一些無機物,而在化學中則主要是一些無機物像二氧化錳等,但也有有機物的存在,因此酶在生物和化學中沒有本質差別,只是使用的頻率不同而已。

14樓:匿名使用者

可以看作有機物和無機物的區別吧。

生物化學中的酶原和酶的根本區別是什麼

15樓:匿名使用者

酶原,不具有催化性。酶,有催化性。

胃蛋白酶原,不能催化蛋白質水解,但在胃裡遇cl-後,形成綴合蛋白--胃蛋白酶,有了催化性。

16樓:匿名使用者

有些酶如消化bai系統中的du

各種蛋白酶以無活zhi性的前體形式。

dao合成和分泌,然後,內輸送到特定。

容的部位,當體內需要時,經特異性蛋白水解酶的作用轉變為有活性的酶而發揮作用。這些不具催化活性的酶的前體稱為酶原(zymogen)。

酶原是通過有限蛋白水解能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。

生物化學中酶的誘導與阻遏機制

17樓:網友

酶的誘導就是 底物很多,但是分解底物的酶很少,這樣,底物就和阻遏蛋白結合,使阻遏蛋白不能與轉錄酶的基因的調控序列結合,這樣,基因表達,酶量增多,底物分解。

酶的阻遏是 在體系中,底物少了,但酶量很多。酶與阻遏蛋白結合,阻遏蛋白就可以與基因的調控序列結合,這樣,就阻止基因的轉錄,酶的產生就減少了。

18樓:***

二樓誤導。

簡單地說,阻遏蛋白抑制酶基因表達,而誘導物可以與阻遏蛋白結合,從而解除阻遏,啟動基因表達。具體參見乳糖操縱子。

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